Bioinformatics based physiochemical characterization of bovine chymosin

Mohebzadeh, Soheila and Zare, Nasser and Abootalebi, Shahrbanoo (2017) Bioinformatics based physiochemical characterization of bovine chymosin. In: 1st International and 5th National Conference on Organic vs. Conventional Agriculture, 16-17 August 2017, Ardabil, Iran.

[img] Text
I-00030-AD.pdf

Download (603kB)
Official URL: http://www.uma.ac.ir

Abstract

Chymosin, is an aspartic protease found in the fourth stomachs of new born ruminants which cause milk clotting and chees production through the breaking the Met105-Phe106 peptide bonds of κ-casein. This enzyme is synthesized as a bovine preprochymosin (precursor protein) with 381 amino acids. The first 16 amino acids is a hydrophobic signal peptide and discrete from preprochymosin during its secretion into the stomach and produce prochymosin with 365 amino acids. In this study, the amino acid sequences of the bovine (Bos Taurus) chymosn was obtained from National Center for Biotechnology Information (NCBI) and physicochemical properties, secondary structure, coiled coils, allergenics properties and of coding sequences (CDS) domains of this protein were analyzed using bioinformatics tools. The results indicated that the amino acid sequence of bovine chymosin is a hydrophilic and stable protein. Alpha helix and beta strand elements accounting for about 12.86% and 40.68% of secondary structures in protein, respectively. Two domains of A1_Propeptide and pepsin_A were also identified in the protein. This study is a report on some properties of bovine chymosin protein and it can provide a framework for evaluating the biological and functional analysis of this protein

Item Type: Conference or Workshop Item (Poster)
Persian Title: بررسی بیوانفورماتیکی خصوصیات فیزیکوشیمایی کیموزین گاوی
Persian Abstract: كيموزين، یک آنزیم پیچیده از گروه آسپارتيك پروتئازها است که در معده چهارم نشخوارکنندگان وجود دارد و از طریق شکست پیوند ميان اسيد آمينه‏های شماره Met105-Phe106 کاپاکازئین باعث ایجاد لخته و تولید پنیر می‌شود. این آنزیم ابتدا به صورت پری¬پروكيمـوزين گاوي ترشح می¬گردد که داراي 381 اسيدآمينه است. 16 اسيد آمينه ابتدایی اين پروتئين نقش سيگنال آب¬گريز را دارد و هنگام ترشح به فضاي معده از پروتئين جدا مي-شود و پروكيموزين با 365 اسـيد آمينـه توليـد مـي¬گردد. در این تحقیق ابتدا توالی پروتئینی (Protein Identifier) کیموزین با منشا گاوی Bos taurus)) از پایگاه اطلاعاتی داده¬های زیستی (NCBI) به دست آمد و سپس ویژگی¬های فیزیکوشیمیایی پروتئینی، ساختار ثانویه، پیچ¬های در هم پیچیده، حساسیت¬زایی پروتئین و دومین¬های توالی کدکننده (CDS) کیموزین گاوی پیش بینی گردید. در این پژوهش توالی پروتئینی کیموزین گاوی به عنوان یک پروتئین آب¬دوست و پایدار شناخته شد. عناصر مارپیچ آلفا و رشته بتا به ترتیب حدود 86/12درصد و 68/40 درصد از ساختارهای ثانویه پروتئین کیموزین گاوی را تشکیل داده است. در ساختار این پروتئین دو دومین A1_Propeptide و pepsin_A شناسایی گردید. این مطالعه یک گزارش در مورد برخی ویژگی¬های پروتئینی کیموزین گاوی بوده و می¬تواند یک چارچوب برای بررسی خصوصیات بیولوژیکی و عملکردی این پروتئین فراهم کند.
Subjects: Divisions > Conferences > 1st International and 5th National Conference on Organic vs. Conventional Agriculture, 16-17 August 2017
Conferences > 1st International and 5th National Conference on Organic vs. Conventional Agriculture, 16-17 August 2017
Divisions: Conferences > 1st International and 5th National Conference on Organic vs. Conventional Agriculture, 16-17 August 2017
Subjects > Conferences > 1st International and 5th National Conference on Organic vs. Conventional Agriculture, 16-17 August 2017
Date Deposited: 01 Dec 2018 16:59
Last Modified: 01 Dec 2018 16:59
URI: http://repository.uma.ac.ir/id/eprint/4108

Actions (login required)

View Item View Item